Ферменты


Clear.png
Эта статья или раздел нуждается в переработке.
Пожалуйста, улучшите её в соответствии с правилами написания статей.

Ферменты - биологические катализаторы, ускоряющие белки, вещества ускоряющие химические реакции. Свойства:

  • глобулярные белки
  • увеличивают скорость реакций, но сами в ней не участвуют
  • присутствие ферментов не влияет на конечные продукты реакции.
  • активность ферментов меняется в зависимости от температуры, давления, концентрации вещества и самого фермента.
  • катализируемая реакция обратима.
  • все ферментативные реакции идут с затратой энергии.

В реакции фермент взаимодействует с водородом. Это вещество называет субстратом. Фермент подходит к субстрату, образуя фермент — субстратный комплекс, который распадается на продукт и фермент. В комплексе фермент подходит к субстрату, как ключ к замку. Многие ферменты образуют фермент-субстратный комплекс только в присутствии каких-то небелковых компонентов. Это кофакторы. Роль кофакторов играют различные вещества от простых неорганических ионов до сложных органических молекул. В одних случаях они становятся неизменными, а в других регенерируются в результате того или иного последующего процесса. Комплекс фермента с кофактором называется голоферментом, ферментативная часть этого комплекса носит название апофермент. Кофакторы подразделяются на три типа: неорганические ионы, простетические группы и коферменты.

Неорганические ионы (активаторы ферментов) — предполагают, что эти ионы заставляют молекулы фермента или субстрата принять форму способную к образованию фермент-субстратного комплекса. Тем самым увеличивая шансы на то, что фермент и субстрат действительно прореагируют друг с другом, а следственно возрастает скорость реакции катализируемые ферментом. Так, например, активность амилазы слюны повышается при присутствии хлорид-ионов.

Простетическая группа (ФАД, ФМН, биотин, гем) — данная органическая молекула занимает такое положение, в котором она может эффективно содействовать каталитической функции всего фермента. Поясним это на приме флавининдинуклеотида (ФАД). ФАД содержит рибофлавин (витамин в2), который является водород-акцепторной частью его молекулы. Функции ФАД связана с окислительными функциями клетки, в частности с процессом дыхания в котором ФАД играет роль, однако одного из переносчиков дыхательной цепи. Результат: ZН переносится от А к В, действует голофермент.

Гем — железосодержащая простетическая группа. Его молекула имеет форму плоского кольца в центре которого находится атом железа. Парфириновое кольцо такое же, как и у хлорофила. Гем выполняет в организме ряд функций: Перенос электронов — в качестве простетической группы цитохромов гем выступает как переносчик электронов. Присоединяя электроны, железо восстанавливается до Fе III. Гем, следственно, принимает участие в в окислительно-восстановительных реакциях за счёт обратимых изменений валентности железа. Перенос кислорода — гемоглобин, миоглобин, два гемосодержащих белка, осуществляющих перенос кислорода. Железо находится в восстановленной форме Fе III. Каталитическая функция — гем входит в состав каталазы пераксифаз, катализирующих расщепление пероксида водорода до кислорода и воды. Содержатся в некоторых других ферментах.

Коферменты (НАД, НАДФ, кофермент А, АТФ) НАД (никатинамидениндинуклеотид) — производное витамина известного под названием «никотиновая кислота» - существует как в окислённой, так и в восстановленной форме. В окислённой форме НАД при каталазе играет роль акцептора водорода. Конечный результат: ZH переносится от А к В. Здесь в качестве связующего звена между двумя различными ферментативными системами е1 и е2 действует кофермент. Где е1 и е2 — две различные дегидрогиназы.